Peptiedbindingstruktuur: binding, resonansie, vorm, 4 tipe struktuur en gedetailleerde feit


In hierdie artikel bespreek ons ​​wat peptiedbinding, peptiedbindingstruktuur, sintese en gedetailleerde feite is.

Voordat ons met 'n peptiedbinding begin, weet ons eers 'n peptiedbinding is niks anders as 'n kombinasie van twee of meer aminosure nie. Die N-terminaal van een aminosuur word aan die C-terminaal van 'n ander aminosuur geheg en vorm 'n peptiedbinding. Hierdie peptiedbinding kan 'n proteïenstruktuur vorm.

As aminosuur enige aromatiese groep bevat, kan hulle 'n tersiêre proteïenstruktuur vorm. Kortom, peptiedbindings is niks anders as 'n polimeer van aminosuur gekoppel aan aminosure via amiedbinding met verlies aan water.

Peptiedbinding formule

As ons 'n peptiedbindingstruktuur oorweeg, kan ons maklik die peptiedbindingformule uitvind. Die formule van die peptiedbinding is R1-CONH-R2. Waar -CONH- die amiedbindingsbinding is en R1 En R2 is die syketting van twee verskillende aminosure.

Peptiedbindingstruktuur

Peptiedbindingstruktuur is rigied, beplanner en trans. Dit toon 'n gedeeltelike dubbelbindingskarakter as gevolg van die resonansie-effek tussen N van amied en O van die karboksielgroep.

Hier lê waterstof van die amiedgroep en O van die karboksielgroep trans na mekaar.

Peptiedbindingstruktuur
Peptiedbindingstruktuur

Sintese van Peptiedbinding

Daar is vyf stappe om 'n peptiedbinding te sintetiseer, hulle word hieronder gelys

  • N-beskerming van N-terminale Aminosuur
  • C-beskerming van C-terminale Aminosuur
  • Aktivering van -COOH-groep van N-beskermde N-terminale Aminosuur
  • Amiedkoppelingsvorming
  • De-beskerming

N-beskerming van N-terminale Aminosuur (Alanien) met behulp van tboc-funksionaliteit

In peptiedbinding struktureer die alleenpaar oor N word aangeval op die karbonielkoolstof van tboc-funksionaliteit en kry beskermde Amiengroep, dus kan dit nie verder met 'n ander reagens reageer nie.

N-beskerming deur die gebruik van tboc Funksionele groep

C-beskerming van C-terminale aminosuur (glisien) deur etanol in teenwoordigheid van suur

In die teenwoordigheid van sterk suur en etanol word die suurgroep in ester omgeskakel, dit is 'n eenvoudige veresteringsreaksie. So, hierdie karboksielgroep word beskerm of gesluit en het geen verdere reaksie belemmer nie.

C-beskerming deur esterifikasie te gebruik

Aktivering van -COOH-groep van N-beskermde N-terminale Aminosuur

 Aangesien karboksielsuur minder reaktief is as gevolg van die teenwoordigheid van die karboksielgroep, moes dit dus geaktiveer word om aan die verlangde reaksie deel te neem.

Dus, ons benodig 'n aktiveringsmiddel wat die karboksielgroep kan aktiveer.

Ons gebruik hier di-sikloheksielkarbodiimied om die karboksielgroep te aktiveer deur dit in 'n amied om te skakel. Amied het groter reaktiwiteit as die karboksielgroep.

Aktivering van COOH-groep

Die alleenpaar bo O in die karboksielgroep het die koolstofsentrum in DCC aangeval en die karboksielgroep het in die amiedgroep omgeskakel.

Amiedbindingsvorming /Peptiedbindingsvorming

Nou is dit tyd om 'n peptiedbinding te maak deur verlies van water tussen N-beskermde aminosure en C-beskermde aminosure.

Amiedbindingsvorming

De-beskerming

Nou is dit tyd om die N-terminaal en C-terminaal van aminosure te beskerm om oorspronklike peptiedbinding te kry.

Tboc-funksionaliteit kan verwyder word deur ligte basiese toestand of deur TFA/CH te gebruik2Cl2 en ester deel verwyder deur basiese toestand.

Ontskerming van beskermde groep

Die naam van die peptiedbinding is volgens die eerste 3 letters van elke aminosuur en die voornaam begin met daardie aminosuur waarvan die N-terminaal beskerm word.

Peptiedbinding resonansie struktuur

Ja, daar is 'n moontlike resonerende struktuur in 'n peptiedbindingstruktuur. Aangesien die struktuur van peptiedbinding 'n beplanner is, is al die molekules veronderstel om in dieselfde vlak te wees. en resonansie vind plaas binne die amiedgroep tussen C=O en N atome wat aan daardie C geheg is.

Peptiedbinding resonerende struktuur

Word peptiedbindingstruktuur tydens transkripsie gevorm?

In peptiedbindingstruktuur herken 'n transkripsiefaktor die sekere DNA-gebied wat die genetiese kode in RNA beheer. DNA-proteïen kan deur ZN-vingers gevorm word en hierdie Zn-vingers bevat Cysteïen -S skenker en histidien-N skenker. Uiteindelik vorm hulle α -heliks. Sisteïen en histidien is aminosure en hulle kan peptiedbindings in transkripsie vorm.

Die kenmerke oorblyfsel van Zn-vingers is

-(Tyr, Phe)-X-Cys-X2-4-Cys-X3-Phe-X5-Leu-X2-Sy-X3-5-Sy-

Waar X veranderlike aminosure is. Zn is veral geskik vir binding van proteïen in 'n bepaalde bevestiging volgens die Irving-William reeks en maak dus 'n stabiele kompleks via S- en N-skenkers. Dit is 'n redoks onaktiewe proteïen sodat dit die oksidatiewe skade van DNA kan vermy.

Peptieddisulfiedbindingstruktuur

Baie proteïene, peptiede en ensieme het verskeie verdedigingsmeganismes ontwikkel wat verhoed dat hulle denatureer of afbreek. Disulfiedbinding is een van die beskermende tegnieke. Disulfiedbinding verhoog die termodinamiese stabiliteit van 'n peptied sowel as proteïen. 'n Disulfiedbinding kan 'n peptiedbinding red van hoë temperatuur, baie suur of basiese pH, en 'n hoë konsentrasie organiese oplosmiddels deur die halfleeftyd van die peptied te verhoog.

Oor die algemeen stabiliseer disulfiedbindings die behoorlik gevoude proteïene en destabiliseer die denaturant.

Hoofsaaklik disulfiedbinding kan gesien word in daardie peptiede wat gevorm word van Cysteïne-aminosuur. Daar is twee meganismes om disulfiedbindings te vorm, een is die chemie van tiol/sulfied-uitruiling en 'n ander is die kinetika en termodinamika van oksidatiewe vou.

In die 1st stapreaktiwiteit van sisteïentiolaat sal uitgevoer word, dan word gemengde disulfied gebreek deur nukleofiele aanval vanaf 2nd proteïen tiolaat. As tiol verwyder as vertrekgroep deur die sisteïentiolaat.

Voorgestelde meganisme vir intramolekulêre disulfiedbindingsvorming deur Ellman se reagens te gebruik, waar R vaste ondersteuning is.

Peptiedbindingstruktuur in proteïen

Daar is hoofsaaklik vier tipes proteïenstrukture

  • Primêr – Vergadering
  • Sekondêr-vou
  • Tersiêre-verpakking
  • Kwartêre-interaksie

Primêre struktuur

Die samestelling vind plaas by die ribosoom vir die primêre struktuur. Primêre struktuur betrokke by dehidrasie sintese van proteïene en polimerisasie van aminosure wat geheg is na tRNA:

NH3+ – {A + B à AB + H2O}n - COO-

Bogenoemde proses is termodinamies ongunstig aangesien die verandering in energie dws DE = +10kJ/mol, dus sal die verandering in Gibb se vrye energie positief wees. Die primêre struktuur is lineêr, geordend en 1 dimensioneel. Dit het 'n spesiale volgorde van aminosure wat in een of ander volgorde is. Volgens konvensie word die naam van die primêre struktuur geskryf uit die N terminale einde na die C terminale einde.

Vir 'n primêre struktuur is 'n perfek lineêre aminosuurpolimeer nutteloos aangesien die funksie van lineêre aminosuur nietig en energeties ongunstig is.

Sekondêre struktuur

In sekondêre struktuur word proteïen gevou. Die proses van vou vind plaas in die sitosol. Die sekondêre struktuur van 'n proteïen is betrokke by ruimtelike interaksie tussen aminosure. Die sekondêre struktuur mag of mag nie chaperone proteïene behels, maar die proses is termodinamies nie die gunstige waarde van verandering in energie is baie laag.

Die struktuur van 'n sekondêre proteïen is nie-lineêr en 3-dimensioneel. Die stabiliseringsfaktore van sekondêre proteïen is waterstofbinding, elektrostatiese krag en van der Waal-aantrekking.

Sekondêre struktuurbepaling

Willekeurige spoel (Ongevoude toestand)

positief by 212 nm (π->π*)

negatief by 195 nm (n->π*)

 b - Blad

negatief by 218 nm (π->π*)

positief by 196 nm (n->π*)

 a-heliks

positief (π->π*)loodreg op 192 nm

negatief (π->π*)parallel op 209 nm

negatief by 222 nm is rooiverskuif (n->π*)

Tersiêre struktuur

Verpakking van 'n proteïen vind plaas in die sitosol (~60% grootmaat water, ~40% water van hidrasie). Chaperons en membraanproteïene het die proses bevorder waar oplosmiddel en sekondêre struktuur van proteïen in wisselwerking kom. Tersiêre struktuur tuimel in gesmelte boltoestande. Dit is 'n noodsaaklike deel. Die proses is termodinamies ongunstig aangesien die algehele entropie van hierdie reaksie afneem as gevolg van die hidrofobiese effek. Dan is dit nodig vir die vorming van die tersiêre struktuur.

Die struktuur van 'n tersiêre proteïen is nie-lineêr en 3-dimensioneel soos 'n sekondêre struktuur. Die stabiliseringsfaktor van die tersiêre struktuur is waterstofbinding, hidrofobiese pakking selfs soms kovalente bindings soos disulfiedbindingsvorming. 'n Globulêre aminosuurpolimeer word gevou en sy funksie is katalities en dit is 'n energeties gunstige Proses.

Kwartêre struktuur

 Interaksie vind plaas in die sitosol, wat baie naby aan ander gevoude en gerangschikte pakproteïene is sodat interaksie sterk genoeg kan wees. Die proses van interaksie in kwartnêre struktuur word bevorder deur Chaperones, membraanproteïene en sitosoliese en ekstrasellulêre elemente. Die DE van die proses neem af. Hier vind desolvasie plaas wat 'n vermindering van oppervlakte tot gevolg het.

Globulêre proteïen is 'n voorbeeld van 'n kwartnêre struktuur, bv. hemoglobien.

Die kwartnêre struktuur is grootliks betrokke by die katalitiese rol. Die kwartnêre struktuur is ook veselagtige proteïene, bv. kollageen, wat 'n belangrike rol in strukturele bepaling speel. Op hierdie manier word kwartnêre struktuur gevorm. Die kwartnêre struktuur is nie-lineêr, 3-dimensioneel. Dit is ook betrokke by globale, en oor verskillende aminosuurpolimere in verskillende aminosuurvolgordes. Waterstofbinding, kovalente binding, hidrofobiese pakking en hidrofiele blootstelling het die kwartnêre struktuur gestabiliseer.

FAQ

Waarom is peptiedbinding nie betrokke by tersiêre struktuur nie?

 Eintlik word tersiêre proteïenstruktuur gevorm as gevolg van die interaksie van die R-groep aminosure.

Hierdie alkielgroep-interaksies kan waterstofbinding, ioniese binding, dipool-dipool-interaksies, Londense dispersiekragte, van der Waal se interaksie behels, en 'n geruime tyd kan ook disulfiedbindings wees. Daar is ook soms hidrofobiese interaksie wat plaasvind in aminosure wat nie-polêr is. Daar is dus geen kans op die vorming van amiedbinding of peptiedbindingvorming in tersiêre struktuur nie.

Hoekom is Peptiedbinding 'n gedeeltelike dubbelbinding?

As gevolg van resonansie tussen C=O en CN van die amiedgroep, daar is delokalisering van elektron en daar sal 'n gedeeltelike C=N-binding gevorm word. Dit gebeur slegs wanneer aminosure 'n peptiedbinding vorm. Dus, die peptiedbinding bevat 'n gedeeltelike dubbelbinding.

Waarom is peptiedbinding plat?

In 'n peptiedbinding is al die koolstofatome van individuele aminosure sp2 verbaster.

Dus, hulle is plat en lê in dieselfde vlak, Dit is ook duidelik dat dit moontlik is vir resonansie in peptiedbinding en resonansie vind plaas net al die atome is teenwoordig in dieselfde vlak. Dus, die peptiedbinding is plat.

Biswarup Chandra Dey

Chemie gaan nie net oor lees reël vir reël en memoriseer nie, dit is 'n konsep om op 'n maklike manier te verstaan ​​en hier deel ek met jou die konsep oor chemie wat ek leer omdat kennis die moeite werd is om dit te deel.

Onlangse plasings