Is bolvormige proteïene oplosbaar? (Verduidelik vir beginners)


Globulêre proteïene, ook genoem sferoproteïene, is sferies, met 'n "bolagtige" struktuur. Hulle is een van die proteïentipes wat die meeste voorkom. Kom ons kyk daarna.

Globulêre proteïene is gewoonlik oplosbaar in water. Hulle vorm kolloïede in die water. Die woord "globien" verwys spesifiek na daardie proteïene met die globienvou. Aangesien hulle vlugtig is, het bolvormige proteïene uiters ideale omstandighede nodig om effektief te werk.

Aangesien 'n wye verskeidenheid argitektoniese konfigurasies in 'n ongeveer sferiese vorm kan vou, kan bolvormige proteïene in 'n aantal vouklasse geklassifiseer word. Ander soorte proteïene teenwoordig is wanordelike, filamentagtige en membraanproteïene. Anders as die bolvormige proteïene, vorm hierdie tipe proteïene nie kolloïede in water nie. Kom ons bespreek die ander feite.

Is globulêre proteïene oplosbaar in water?

Die proteïene wat meestal sferies is, 'n sferiese vorm het en maklik in water oplosbaar is, word gedefinieer as die bolvormige proteïene. Kom ons kyk of hulle oplosbaar is.

Die meeste globulêre proteïene is wateroplosbaar. Hulle bestaan ​​uit onreëlmatige aminosuurvolgorde. Die swak intermolekulêre krag help hulle om maklik in die vloeistowwe oplosbaar te word. Hulle het 'n sirkelvorm van drie dimensies as gevolg van polipeptiedkettings wat saamgevou word om sferiese vorm te gee.

Wateroplosbaarheid is voordelig vir die globulêre proteïene. As gevolg van hierdie kenmerk kan hulle maklik na hul aksiearea vervoer word deur in bloed of enige ander vloeistowwe in die liggaam opgelos te word. Hierdie proteïene het ook die vermoë om in verskillende sure en basisse opgelos te word.

Waarom is globulêre proteïene oplosbaar?

Globulêre proteïene het die vermoë om in vloeistowwe op te los as gevolg van die aminosure wat 'n unieke strukturele rangskikking het. Kom ons bespreek die rede hiervoor.

Globulêre proteïene is oplosbaar as gevolg van hidrofiliese aminosure wat op hul oppervlak voorkom. Hidrofobiese aminosure word diep binne gevind vir interaksies wat plaasvind langs sykettings tussen die hidrofobiese groepe aminosure. Hierdie fundamentele eienskap van globulêre proteïene maak hulle wateroplosbaar.

'n Waterstofatoom is kovalent gebind aan 'n atoom wat uiters elektronegatief van aard is, soos N, O of F, sodat hulle 'n nie-kovalente verbinding bekend as 'n waterstofbinding kan vorm. Proteïene se oplosbaarheid in 'n vloeibare medium is meestal te wyte aan die waterstofbindings wat tussen die polêre groepe op die oppervlaktes van proteïene en die oplosmiddelmolekules bestaan.

Is bolvormige proteïene hidrofobies van aard?

Die hidrofobiese groepe word saamgeprop om hidrofobiese trosse in die voue te skep, terwyl die hidrofiele groepe bo-op gevind word. Laat ons dit uitvind.

Globulêre proteïene is hidrofobies van aard aangesien hulle 'n hidrofobiese kern het wat omring word deur 'n hidrofiele laag buite die oppervlak wat met water in aanraking kom. Ontvouing vind plaas, wat veroorsaak dat die proteïen 'n gemors word. Maar in hierdie proses word die fundamentele struktuur van 'n proteïen ongeskonde gehou.

Beeldkrediet: Hemoglobien- Wikimedia

Die polipeptied se tersiêre vou word gedefinieer as die polêre oorblyfsels wat ontbloot gelaat word terwyl die sykettings met polêre sykettings diep binne die middel weggesteek is. Mioglobien, insulien, transferrien en hemoglobien is van die beste voorbeelde wat bekend is vir globulêre proteïene wat hierdie tipe groepe bevat wat hidrofobiese kenmerke toon.

Watter interaksies vind plaas?

Soos hierbo verduidelik, oor die posisies van die hidrofobiese en hidrofiele aminosure in die globulêre proteïene, is die interaksies redelik uniek.

Interaksies tussen hidrofobiese en hidrofiele groepe voorkom. Die nie-polêre oorblyfsels wat uit water vrygestel word, skep 'n binne-molekulêre waar hulle neergelê of versteek word. Hierdie soort effek staan ​​bekend as die hidrofobiese effek wat na verwagting 'n beduidende rol sal speel in die fasilitering van hierdie proses.

Proteïene se verbeterde oplosbaarheid is die resultaat wat veroorsaak word deur die interaksies tussen die watermolekules van polêre groepe en oppervlak-gehegte poolgroepe. Hul funksies in die menslike liggaam kan die vervoer van suurstof in die bloed, metabolisme van glukose, berging van suurstof in spiere insluit, dien as katalisator in verskillende reaksies in die liggaam.

Waarom is globulêre proteïene hidrofobies?

Die Transmembraan-helikse is oorwegend hidrofobies met spesifieke verspreiding van positief gelaaide residue. Kom ons bespreek die rede agter hidrofobiese eienskap.

Die hidrofobiese effek van is as gevolg van die samevoeging en begrawe van die hidrofobiese oppervlak verminder die hoeveelheid ongewenste interaksies van hierdie groepe met water. Dit word algemeen geglo dat dit die belangrikste dryfkrag agter die vou van die polipeptiedketting in die kompakte bolvorm is.

Beeldkrediet: Peptidebindings- Wikimedia

Trans Membrane Hidden Markov Model (TMHMM) is 'n bioinformatika-instrument wat gebruik word op Hidden Markov Model (HMM) wat die bogenoemde funksie verrig. Tydens die proses van biosintese vorm 'n stywe deeltjie met 'n binnekern wat teen die omliggende oplosmiddel beskerm word wanneer die voue binne die bolvormige proteïene gesien word.

Oplosbaarheidskenmerke van globulêre proteïene

Hieronder gaan ons 'n paar van die deurslaggewende bolvormige proteïene se onderskeidende oplosbaarheidskenmerke bespreek:

1. vorm

Tersiêre strukture word geskep wanneer aminosuurkettings oor mekaar vou. Die voorgenoemde nota maak dit duidelik dat bolvormige proteïene 'n balagtige sferiese vorm het. Proteïene is afgerond, sferies van vorm wat moontlik gemaak word deur die styfgepakte rangskikking van aminosure binne 'n molekule.

2. Oplosbaarheid

Die manier hoe die aminosure in hul strukturele samestelling gerangskik is, is globulêre proteïene baie oplosbaar in vloeibare medium soos water, sure en basisse. Proteïene se verbeterde oplosbaarheid word veroorsaak deur die interaksies tussen die polêre watermolekules en die polêre groepe wat aan die oppervlak geheg is.

3. Aminosuurvolgorde

Aminosuurvolgorde van globulêre proteïene is oor die algemeen onvoorspelbaar. Hierdie proteïene se polipeptiedkettings bevat aminosure wat nie elke paar aminosure met gereelde tussenposes herhaal nie. Dit is in teenstelling met veselagtige proteïene, wat 'n reeks aminosuur bevat wat uiters herhalend van aard is.

4. stabiliteit

Hulle is baie onstabiel as gevolg van die strukturele samestelling, bolvormige proteïene is meer vatbaar vir selfs klein veranderinge in pH of temperatuur. Die rede is 'n gebrek aan besonder sterk verbindings tussen die sykettings van aminosure.

5. Denaturasie

Proteïene kan hul sekondêre en tersiêre strukture verloor deur 'n proses wat denaturasie genoem word, maar hul peptiedbindings word ononderbroke gelaat. Hitte, pH, sure, basisse, skoonmaakmiddels, swaar metale en ander denaturerende middels is slegs 'n paar voorbeelde van die baie denaturerende middels wat gebruik kan word.

Soms kan die denatureringsproses ongedaan gemaak word, en die proteïen kan hervou in sy inheemse tersiêre bolvorm. Die meeste van die tye, wanneer die denaturerende middel verwyder is, is gedenatureerde proteïene nie in staat om hul oorspronklike struktuur te herwin nie. Hulle ontwikkel 'n aanhoudende toestand van wanbalans. Sulke gedenatureerde proteïene presipiteer sonder om in water op te los.

Gevolgtrekking

Die chemikalieë wat in die grootste oorvloed in lewende dinge voorkom, is proteïene. Proteïene doen byna al die take wat selle moet doen. In die liggame van lewende dinge verrig hulle beide die funksionele en strukturele rolle.

Milanckona Das

Hallo, ek is Milanckona Das en volg my M. Tech in Biotegnologie van Heritage Institute of Technology. Ek het 'n unieke passie vir die navorsingsveld. Ek werk in Lambdageeks as 'n vakkenner in biotegnologie. LinkedIn profiel skakel- https://www.linkedin.com/in/milanckona-das-9368981ab

Onlangse plasings