3 feite oor alfa-heliksstruktuur van proteïen en funksies


Alfa-heliks is 'n sekondêre struktuur van proteïen. Die hoofkettings of die ruggraat draai in 'n heliese wyse terwyl die sykettings na buite en weg daarvan hang.

Alfa-heliksstrukture van proteïen is saamgestel uit soortgelyke residue met dieselfde konfigurasie sodat die waterstofbindings op die regte spasies gevorm word. Waterstofbindings is verantwoordelik vir die stabiliteit van die alfa-heliksproteïen.

Alpha Helix Struktuur Van Proteïen

Alfa-heliksstruktuur van proteïen het 'n heliese struktuur soos die naam aandui. Kom ons kyk na die besonderhede van alfa-heliese struktuur van 'n proteïen.

  • Alfa-heliks is 'n sekondêre struktuur van proteïene of polimere van peptiede wat 'n rigiede, staafagtige struktuur het.
  • Hierdie polipeptiedkettings kan beide links- en regshandig wees, maar die regshandiges word meer algemeen gevind sekondêre struktuur van proteïen.
  • Sykettings van die polipeptiede is na buite en weg van die heliks af.
  • Polêre sykettings verbeter die stabiliteit van die struktuur.
  • Om die stabiliteit van die alfa-heliks verder te verhoog, kom verskeie sulke opgerolde alfa-proteïene saam om 'n funksionele motief te vorm.
  • Die alfa-heliksproteïene het 3.6 aminosuurreste in elke heliese draai en 'n steek van 0.54 nm (of 5.4 Å).
  • Hulle het lengte van 10-15 aminosuurreste en is ongeveer 12 Å breed.
  • Intramolekulêre waterstofbindings wat tussen die -NH-groep van die aminosure en die -COOH-groep van die aminosure vorm, word vier residue uitmekaar geplaas, hou die alfa-heliksstruktuur van proteïen stabiel.
Image krediet: Wikimedia Commons. Alfa-heliksstruktuur van proteïen.
Image krediet: Wikimedia Commons. Waterstofbinding teenwoordig tussen die -NH-groep en die vier residue apart -COOH-groep.

Alpha Helix Aminosuur Sequence

Sommige aminosure is in staat om 'n alfa-heliese struktuur te vorm terwyl ander dit ontwrig. Kom ons leer in detail waarom dit gebeur.

  • Alfa-heliksstruktuur van proteïene bestaan ​​uit dieselfde residue wat óf D- of L-aminosuurresidu in 'n enkele polimeriese ketting kan wees.
  • Aminosure soos alanien, glutamien, leusien, metionien en arginien het 'n groter neiging om 'n alfa-heliksproteïen te vorm en word dikwels daarin gevind.
  • Aminosure soos Proline, Glycine, Tyrosien en Serine word nie so dikwels in alfa-heliksstruktuurproteïene aangetref nie omdat die hidrofobiese oppervlak van hul sykettings nie bydra tot die waterstofbinding nie.
  • Aminosure met -R-groepe wat te lank of te kort is, is nie in staat om 'n stabiele hoofketting te vorm nie.
  • Glisienreste verdraai die struktuur van die heliks as gevolg van sy uiters klein grootte wat dit moontlik maak om verskeie alternatiewe hoofkettingkonformasies te bereik.
  • Onbeskikbaarheid van die -NH-groep in die prolien residue vir die vorming van die waterstofbinding en hul rigiede ringstruktuur, maak dit ongunstig vir alfa-heliksvorming aangesien dit die waterstofbindingsvorming ontwrig. As gevolg hiervan is prolienreste, indien teenwoordig in die alfa-heliksstruktuur van proteïen word gewoonlik aan die begin of die einde aangetref van die hoofketting.

Helix Draai Helix

'n Heliks-draai-heliks-motief van 20 aminosure wat as die DNA-bindende motief optree, bevat 'n dimeer van alfa-heliksstruktuur van proteïen. Kom ons leer meer oor helix-draai-heliks.

  • Hulle pas perfek in die hoofgroef van die DNA wat ook 12 Å breed en 6-8 basispare is diep (gebaseer op die B-DNS wat die mees algemene vorm van DNA is) aangesien hulle struktureel ontwikkel het om daarin te kan inpas.
  • Heliks draai heliks, DNA bindende motiewe is saamgestel uit twee alfa-heliks-proteïenstrukture, wat saamgevoeg word by die draai deur 'n kort aminosure ketting. Heliksdraai-heliksmotief bevat 'n totaal van twintig aminosure, waarvan die eerste alfa-heliksproteïen uit agt aminosure saamgestel is terwyl die tweede alfa-heliks uit nege aminosure saamgestel is.
  • Die kort aminosuurketting wat hierdie twee alfa-helikse proteïenstrukture verbind, is slegs drie aminosuur lank.
  • Hierdie DNA-bindende motiewe het altesaam drie hoogs bewaarde aminosure, sodanig dat elke komponent van die heliksdraaiheliks een bewaarde gebied het.
  • In die eerste alfa-heliks-proteïenstruktuur, alanien op die vyfde posisie is hoogs behoue ​​gevolg deur glisien wat die 1ste aminosuur uit die drie teenwoordig is in die beurtketting en gevind word by die negende posisie in die helix draai heliks motief. Die derde bewaarde aminosuur word gewoonlik by die vyftiende posisie binne die tweede alfa-heliks en is óf valien or isoleusien.
  • Hierdie bewaarde aminosure is hoofsaaklik verantwoordelik vir handhawing van die struktuur van heliks-draai-heliks sodat hulle in die groot groef van die DNA kan pas.

Globulêre proteïen

Globulêre proteïene is saamgestel uit beide alfa-heliese strukture en beta-velle. Kom ons kyk in detail hoe hierdie twee verskillende sekondêre strukture van proteïen gerangskik is.

  • In die bolvormige proteïene is die beta-vel heeltemal bedek met alfa-helikse aan die een kant, sodat die een kant polêre sykettings het en die ander nie-polêre sykettings het.
  • Die alfa-heliks-proteïenstruktuur in 'n bolvormige proteïen, het gewoonlik 11 aminosuurreste met 'n 17 Å lengte.
  • Hulle het 'n hidrofobiese of nie-polêre deel wat binne-in die kern begrawe is terwyl die hidrofiele deel blootgestel is aan die buitenste oppervlak. Hierdie konfigurasie laat 'n globulêre toe proteïen om wateroplosbaar te word.

Transmembraan proteïen

Transmembraanproteïene is teenwoordig in die plasmamembraan van 'n sel, sodanig dat hulle daardeur gaan. Kom ons bespreek die samestelling van transmembraanproteïen in detail.

  • Alfa-heliese proteïene vorm 'n groot deel van die transmembraanproteïene.
  • Alfa-heliksstruktuur van proteïen teenwoordig in die lipieddubbellaag van die sel, gewoonlik as 'n transmembraanproteïen beskik oor beide hidrofobiese en hidrofiele sykettings.
  • Die hidrofobiese sykettings is in wisselwerking met die lipied wat in die membraan teenwoordig is, terwyl die hidrofiele sykettings op die buitenste oppervlak blootgestel bly.
Image krediet: Wikimedia Commons. Alfa-heliks membraanproteïene.

Alfa-solenoïed

Alfa-solenoïede is supergedraaide strukture wat bestaan ​​uit heliksdraai-heliksmotiewe wat op anti-parallelle wyse gerangskik is. Kom ons kyk na alfa-solenoïedstrukture.

  • Hulle kan ook saamgestel word uit Armadillo of HEAT herhaal proteïene.
  • Hulle is struktureel doeltreffend vir proteïen-proteïen interaksies as hul bouvorm kan maklik verander word deur die gebruik van meganiese kragte.

Functions Van Alpha Helix Van Proteïen

Alhoewel spesifieke funksie van die alfa-heliese proteïene afhang van hul tersiêre struktuur, is hulle betrokke by verskeie diverse metaboliese prosesse binne 'n sel.

Die funksionele groepe van die sykettings van die aminosure in die silindriese heliks of die hoofketting van die alfa-heliksstruktuur van proteïen, wat uitsteek, is verantwoordelik vir interaksie met ander proteïen-strukturele motiewe of met waterstofbindingsplekke in die hoof- of klein groewe van die DNA.

Kom ons kyk na die gedetailleerde strukture van sommige funksionele motiewe van alfa-heliese strukture van proteïene.

DNA-bindende motiewe

DNS-bindingsmotiewe is proteïenagtige strukture wat aan die hoofgroef van die DNS bind en aan geenregulering deelneem.

Helix Draai Helix

  • 'n Alfa-heliksproteïen van 20 aminosure wat optree as 'n DNA-bindende motief, ook genoem helix-turn-helix-domein, is verantwoordelik vir die instandhouding van die strukturele integriteit van die DNA by binding by sy hoofgroef terwyl beta-bladproteïen aan die klein groef van die DNA bind. Dit het ook laat die transkripsiefaktore toe om te bind na die teikenvolgorde in die DNA.
  • Heliks-draai-heliks kan in die hoofgroef van die DNA pas met verskillende oriëntasie, dit wil sê parallel of anti-parallel.
  • In die groot groef, -NH2-terminus van die eerste alfa-heliks is in wisselwerking met die negatiewe lading van die fosfaatruggraat omdat die -NH2-terminus 'n effense positiewe lading het. Die heliksdraai-heliksmotief is in wisselwerking met baie spesifieke fosfaatgroepe van ongeveer 5-6 basispare wat in die ruggraat van die DNA voorkom om waterstofbindings te vorm.

Helix Loop Helix

  • Dit helix- lus- helix motiewe is die DNA-bindende proteïene wat die rol speel van transkripsie faktore en het 'n gekonserveerde volgorde van 40-50 aminosure.
  • Hul spesifisiteit vir DNA-binding hang af van 15 aminosuurreste wat die basiese helix-lus-heliksproteïene (bHLH) genoem word.
  • Afwesigheid van basiese heliks-lus-heliks lei tot heterodimerisering van hierdie motiewe wat hulle nie in staat maak om aan die DNA te bind nie.
  • Helix lus heliks proteïene wat hierdie bHLH segment het, dien as transkripsie faktore terwyl dié wat nie die bHLH segment het nie as hul negatiewe reguleerders optree.

Globulêre proteïene

Globulêre proteïene is die volopste vorm van proteïene en word so genoem as gevolg van hul vorm, waar, die hidrofobiese gesig is binne die globule weggesteek terwyl die hidrofiele oppervlak blootgestel bly.

  • Hulle is in staat om 'n uiteenlopende reeks funksies uit te voer soos bindende proteïen (byvoorbeeld: histoon wat aan die DNA bind), bio-katalise (alle ensieme is bolvormige proteïene), regulasie, vervoer, bloed stolling (voorbeeld: fibrien), sellulêre en ekstrasellulêre strukture (voorbeeld: aktien in mikrofilamentvorming en selmembraanproteïene), immuniteit (byvoorbeeld: immunoglobuliene), membraanproteïene (voorbeeld: transmembraanproteïene) en sellulêre sein.
Image Credit: Colorado Community College System. Struktuur van hemoglobien, 'n bolvormige proteïen.

Transmembraan proteïen

Alfa heliks struktuur van proteïen is gewoonlik saamstel die transmembraan proteïene en reis die bilipied laag baie keer.

  • Funksies van hierdie transmembraan heliese proteïene hang af van hul ligging binne die lipied dubbellaag.
  • Hulle kan funksioneer as die vervoer brug vir polêre of hidrofiliese opgeloste stowwe, seinherkenning, reseptore en as die ioon pompe.

Coiled Coils Domains

  • Hierdie domeine is alomteenwoordig in proteïene gevind in meeste van die organismes.
  • Soos die alternatiewe derde of vierde hidrofobiese residue word bewaar in die opgerolde spoeldomeine word hulle op 'n unieke manier saamgestel sodat hul hidrofobiese kante na mekaar toe is. Hulle kan rol om mekaar in parallel of anti-parallelle wyse.
  • Opgerolde spoeldomeine speel belangrike rolle in membraan vesikel vervoer stelsel, waar hulle fasiliteer konformasieveranderinge in sentriole, Golgi-apparaat en vervoervesikels.
  • Hulle is ook teenwoordig in die kinetochore, waar die hegting van spilvesels aan die chromatiede moontlik maak.
  • Hulle word dikwels gebruik as molekulêre spasieerders vir oligomerisasie. Hulle bemiddel vesikelbinding deur op te tree as 'n spasieermolekule wat die gaping van 0.5um tussen die Golgi en die transportvesikels oorbrug.
Image krediet: Wikimedia Commons

Alfa-solenoïede

Alfa-solenoïede is saamgestel uit herhaalde pare alfa-heliksstruktuur van proteïene wat in 'n anti-parallelle wyse.

  • Hulle kan teenwoordig wees op die buitenste oppervlak van die proteïen waar hulle kan fasiliteer interaksie tussen proteïene of kan ook binne-in die proteïen begrawe word waar hulle aan deelneem die vorming van die proteïen.
  • Hulle is betrokke by proteïenbiosintese, vesikelvervoer, DNA herstel en optree soos transkripsie faktore as well.
  • Alfa-solenoïede word gevind in kernporieë komplekse as well.
Alfa-heliese proteïene
Image krediet: Wikimedia Commons.

Gevolgtrekking

Daar kan gesê word dat die alfa-heliksstruktuur van proteïen nie net alomteenwoordig in sy teenwoordigheid is nie, maar ook alomteenwoordig in sy funksies. Die funksies word gevarieer op grond van nie net hul struktuur en ko-polimere nie, maar ook hul topologie.

Tulika Priyadarshini

Hi ...I am Tulika Priyadarshini, a Biotechnology fresher working in the field of research. Writing gives me mental peace and satisfaction. Sharing the knowledge that I gain in the process is a cherry on the cake. My articles are related to Lifesciences, Biology and Biotechnology. Lets connect through LinkedIn- https://www.linkedin.com/in/tulika-priyadarshini/

Onlangse plasings